Le jeûne intermittent (IF) est devenu la dernière mode en matière de régime et fait l'objet de plusieurs livres. Si les régimes accélèrent prétendument la perte de graisse et certains partisans vont jusqu'à affirmer que vous pouvez développer vos muscles en jeûnant. Le problème est qu'en plus de perdre de la graisse, une étude de Wilson et al (1) montre que vous pourriez également perdre du muscle, ou à tout le moins, ne pas développer de muscle.
La plupart des plans IF vantent les avantages de la musculation à jeun. Certains suggèrent 10 g de BCAA pendant l'entraînement. Mais selon l'étude, la consommation de leucine (BCAA) sans glucides présents a empêché la synthèse des protéines. En d'autres termes, toute possibilité de gain de muscle est éliminée lors de l'entraînement à jeun, même lors de la consommation de BCAA.
L'entraîneur de culturisme John Meadows ajoute:
«Les partisans de la FI aiment le considérer comme le« régime scientifique », mais le contraire est vrai. Le jeûne intermittent est le régime à la mode. Il n'y a pas de logique à cela, à moins que votre objectif ne soit de perdre du muscle, de ralentir votre métabolisme et d'avoir de mauvais entraînements.
«Mes clients les plus difficiles sont les personnes qui se sont écrasées et brûlées pendant le jeûne intermittent. Voici comment ça se passe toujours: j'ai un gars qui avait 20-30% de graisse corporelle. Il fait IF et il perd un peu de graisse et de muscle. Ensuite, il est bloqué à 15-18% de graisse corporelle, alors il réduit ses calories. Maintenant, il est bloqué à 1800-2000 calories, rien ne se passe et il est misérable. Puis il vient me demander de l'aide.
«C'est le scénario que je vois à chaque fois. Son métabolisme est abattu et il gagnera de la graisse en se retirant IF. Son corps accumule de la graisse à ce stade; c'est un mécanisme d'autoprotection. Cela peut nous prendre des mois pour que son corps fonctionne à nouveau correctement."
(1) La supplémentation en leucine ou en glucides réduit la phosphorylation de l'AMPK et de l'eEF2 et prolonge la synthèse des protéines musculaires postprandiales chez le rat
Gabriel J. Wilson (1), Donald K. Laïc (1), Christopher J. Moulton (1), Layne E. Norton (1), Tracy G. Anthony (2), Christopher G. Fier (3), S. Indu Rupassara (4) et Peter J. Garlick (4)
(1) Division des sciences de la nutrition, Université de l'Illinois à Urbana-Champaign, Urbana, Illinois; (2) Département de biochimie et de biologie moléculaire, Indiana University School of Medicine-Evansville, Evansville, Indiana; (3) École des sciences biologiques, Université de Southampton, Southampton, Royaume-Uni; et (4) Département des sciences animales, Université de l'Illinois, Urbana, Illinois
Am J Physiol Endocrinol Metab 301: E1236-E1242, 2011.
La synthèse des protéines musculaires (MPS) augmente après la consommation d'un repas contenant des protéines, mais revient aux valeurs de base dans les 3 h malgré les élévations continues des acides aminés plasmatiques et la signalisation de la cible mammifère de la rapamycine (mTORC1). Cette étude a évalué le potentiel d'un supplément de leucine (Leu), de glucides (CHO) ou des deux pour prolonger une MPS élevée après un repas. Des rats mâles Sprague-Dawley (~ 270 g) entraînés à consommer trois repas par jour ont été privés de nourriture pendant 12 h, puis le sang et le muscle gastrocnémien ont été prélevés 0, 90 ou 180 min après un repas test standard de 4 g (20% de lactosérum protéine). À 135 min après le repas, les rats ont reçu par voie orale 2.63 g de CHO, 270 mg de Leu, les deux, ou de l'eau (contrôle fictif). Après la consommation de repas d'essai, la MPS a atteint un sommet à 90 min, puis est revenue aux taux basaux (temps 0) à 180 min, bien que la phosphorylation de la protéine ribosomale S6 kinase et de la protéine 1 liant eIF4E soit restée élevée. En revanche, les rats ayant reçu des suppléments de Leu et / ou de CHO 135 min après le repas ont maintenu le pic de MPS pendant 180 min. La MPS était inversement associée aux états de phosphorylation du facteur d'élongation de la traduction 2, à la protéine kinase alpha alpha (AMPKalpha) activée par l'adénosine monophosphate «capteur d'énergie cellulaire» et à son substrat acétyl-CoA carboxylase, et augmentait le rapport AMP / ATP. Nous concluons que l'incongruité entre MPS et mTORC1 à 180 min reflète un blocage de l'allongement de translation dû à une énergie cellulaire réduite. L'administration de suppléments de Leu ou de CHO ~ 2 h après un repas maintient le statut énergétique cellulaire et prolonge la durée postprandiale de la MPS.
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